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Valorisation verte du limonène : vers des procédés durables clement.dupuis

Des chimistes du CNRS ont mis au point une méthode innovante pour transformer le limonène, un sous-produit de l'industrie des agrumes, en composés organiques à haute valeur ajoutée. Cette approche, qui fait la couverture du Journal of Organic Chemistry, est conduite avec économie d’étapes et ouvre la voie à une chimie plus verte et durable qui se passe de ressources fossiles.

© Monica Rizzi
Résultats scientifiques

Dans un contexte de transition écologique, remplacer les matériaux dérivés de ressources fossiles par des alternatives biosourcées, et en particulier issues de déchets de biomasse, devient une priorité. Le limonène est un composé abondant qui provient des déchets de l’industrie des jus de fruits et présente un grand intérêt pour les chimistes. Ce monoterpène possède plusieurs liaisons C-H activables, rendant possible sa transformation en molécules plus complexes et à haute valeur ajoutée. Cependant, le développement de méthodes durables et efficaces pour réaliser ces transformations reste un défi majeur dans le domaine de la chimie verte.

Dans une collaboration avec la Suisse et le Portugal, une équipe de chimistes du CNRS à l’Institut parisien de chimie moléculaire (CNRS/Sorbonne Université) a entrepris d’explorer une approche particulièrement novatrice de couplage direct entre les liaisons C-H du limonène et celles d'autres composés organiques pour le transformer. Pour ce faire, ils ont utilisé un catalyseur au palladium qui permet de déclencher efficacement une réaction entre le limonène et différents alcènes tels que les esters acryliques et les amides insaturés. Ce processus innovant permet de préparer des molécules à haute valeur ajoutée en peu d’étapes grâce à un procédé d’activation C-H. L’équipe a ainsi réussi à atteindre des rendements élevés de transformation du limonène par couplage direct de deux liaisons C-H, c'est-à-dire sans ajout préalable de groupements fonctionnels sur les molécules de départ. Cette découverte est complétée par un exemple de transformation d’un produit de couplage formé avec un alcyne reposant sur la catalyse micellaire, particulièrement utilisée en chimie verte car elle permet d’optimiser l’utilisation de petites quantités de catalyseur récupérées en fin de synthèse. La réaction, confinée dans des micelles, permet de concentrer les espèces réactives et optimiser leur rencontre. 

Ce type de couplage ouvre des perspectives intéressantes pour l’industrie chimique. Non seulement il valorise un sous-produit abondant, mais réduit également la dépendance aux matières premières fossiles. À l'avenir, les chercheurs envisagent d'étendre cette méthodologie à d'autres terpènes et de l'appliquer à des procédés encore plus verts, utilisant de l'eau comme solvant. Le potentiel de cette technologie dans la production de nouveaux matériaux biosourcés est immense, notamment pour des applications dans les secteurs des parfums, des arômes et des produits pharmaceutiques. Une avancée qui fait la couverture du Journal of Organic Chemistry.

Rédacteur : AVR

Référence

Pd-Catalyzed C(sp2)−H/C(sp2)−H Coupling of Limonene
Marco Di Matteo, Anna Gagliardi, Alexandre Pradal, Luis F. Veiros, Fabrice Gallou & Giovanni Poli
Journal of Organic Chemistry 2024
https://doi.org/10.1021/acs.joc.4c00501

© Journal of Organic Chemistry
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Mieux comprendre le mode d’action des structures amyloïdes dans la mort cellulaire clement.dupuis

Les peptides PSMα3 secrétés par certaines bactéries pathogènes comme le Staphylococcus aureus contribuent à leur virulence et aux infections graves provoquées chez l'humain. Au contact ou non des cellules, ils sont susceptibles de s’agréger sous une forme fibrillaire, similaires aux protéines amyloïdes connues pour être à l’origine de plusieurs maladies neurodégénératives et infectieuses. Des scientifiques du CNRS montrent en quoi cette forme particulière participe à la toxicité et la virulence de cette bactérie.

© Adobe Stock
Résultats scientifiques Vivant et santé

Les protéines amyloïdes sont des protéines qui forment des agrégatsfibrillaires appelés « plaques amyloïdes » lorsqu'elles s'accumulent dans les tissus. Sous cette forme, les protéines agrégées perturbent la fonction normale des cellules entraînant des dommages irréversibles dans les tissus affectés. Ces plaques sont à l’origine de plusieurs maladies neurodégénératives et infectieuses.

Aucun consensus n’est à ce jour proposé pour expliquer la toxicité de ces protéines amyloïdes. Cela s’explique par notre méconnaissance des mécanismes d’agrégation de ces protéines, mais aussi par le manque de caractérisations physiques des différentes espèces formées au cours du processus qui pourraient avoir des rôles distincts dans l’interaction avec les membranes cellulaires, et in fine dans la mort cellulaire.

Des études récentes ont montré que les peptides PSMα3 secrétés par certaines bactéries pathogènes comme les Staphylococcus aureus étaient susceptibles de former des structures fibrilaires similaires aux protéines amyloïdes. Ces PSMα3 (phenol-soluble modulins alpha 3), connus pour contribuer à la virulence et au caractère infectieux de S. aureus chez l'humain, sont capables de détruire des cellules, notamment les cellules immunitaires. On sait également qu’ils participent à la formation debiofilms très résistants aux antibiotiques et aux défenses immunitaires. Leur toxicité serait-elle liée à cette forme d’agrégation et si oui, quels sont alors les mécanismes mis en jeu ?

Des scientifiques de l'Institut de chimie et biologie des membranes et des nano-objets (CNRS/Université de Bordeaux/Bordeaux INP) ont étudié la liaison de PSMα3 à des membranes biomimétiques, et l'influence de la composition de la membrane dans la promotion de son agrégation fibrillaire pour parvenir à la forme amyloïde. La microscopie à force atomique a révélé qu’en s'allongeant, les agrégats pouvaient s'insérer dans la membrane et l'endommager voire la perforer, entraînant la mort des cellules hôtes, dommages également confirmés par spectroscopie infrarouge. .

Ces résultats parus dans Nanoscale Horizons apportent un éclairage nouveau sur le mode d'action jusqu'ici méconnu des entités amyloïdes de PSMα3, qui s'agrègent avec des membranes cellulaires spécifiques et en modifient l'organisation. Comprendre comment les PSMα3 induisent la perturbation membranaire, et donc in fine la destruction des cellules hôtes, permettrit, à plus long terme, d’envisager de nouvelles thérapies, ciblant des déterminants particuliers de la virulence des pathogènes S. aureus, avec pour objectif de réduire l’antibiorésistance.

 

Rédacteur : CCdM

Référence

Laura Bonnecaze, Katlyn Jumel, Anthony Vial, Lucie Khemtemourian, Cécile Feuillie, Michael Molinari, Sophie Lecomte & Marion Mathelié-Guinlet
N-Formylation modifies membrane damage associated with PSMα3 interfacial fibrillation
Nanoscale Horizons 2024
https://pubs.rsc.org/en/content/articlelanding/2024/nh/d4nh00088a

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