Les thaumatin-like protéines - CNRS - Centre national de la recherche scientifique Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue Revue francaise d'allergologie Année : 2016

Thaumatin-like proteins

Les thaumatin-like protéines

Résumé

1. Définition et structure des TLP La thaumatine, protéine édulcorante isolée des fruits (arilles) du Thaumatococcus daniellii, une plante africaine, a donné son nom à la famille des protéines thaumatin-like ou TLP (pour thaumatin-like protein) [1]. Toutes ces protéines possèdent une structure tridimensionnelle originale, constituée de trois domaines : un domaine I central constitué de deux feuillets disposés en sandwich β, entouré de deux domaines II et III, constitués respectivement de quatre hélices α reliées par des boucles (domaine II), et de deux brins β disposés en épingle à cheveu ou β hairpin (domaine III) (Fig. 1). Huit ponts disulfures assurent la stabilité de cette structure et rendent ces protéines résistantes à la dénaturation thermique (cuisson) et à la protéolyse digestive [2]. Le repliement du domaine II sur le domaine I central délimite une crevasse catalytique, fortement électronégative (acide), responsable de l’activité endo-β1,3-glucanasique des TLP [3] (Fig. 1). Les TLP sont souvent N-glycosylées. Dans la plante, ces protéines ont un rôle de défense contre les champignons phytopathogènes. Elles constituent une famille de protéines PR (pour pathogenesis-related proteins), celle des PR-5 thaumatin-like.
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Dates et versions

hal-03156616 , version 1 (02-03-2021)

Identifiants

Citer

Pierre Rougé, Annick Barre. Les thaumatin-like protéines. Revue francaise d'allergologie, 2016, 56 (3), pp.262-263. ⟨10.1016/j.reval.2015.12.003⟩. ⟨hal-03156616⟩
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