Approches biomimétiques de l'assemblage de protéines de réserve de blé - CNRS - Centre national de la recherche scientifique Accéder directement au contenu
Thèse Année : 2007

Biomimetical approaches of the wheat storage protein assembly

Approches biomimétiques de l'assemblage de protéines de réserve de blé

Résumé

Wheat storage proteins (prolamins) assembly in protein bodies during grain development still remains an ill-understood mechanism. This work displays different biomimetic strategies in order to elucidate physical chemistry parameters important for these proteins assembly in vivo. The g-gliadins and w-gliadins were chosen as model prolamins, and their assembly in aqueous solution was studied in vitro. This work focused on their interfacial behaviour. To mimic the biological context, these proteins were studied in the vicinity of lipidic membranes. Results indicate that, due to their low solubility, gliadins display an important ability to selfassemble in aqueous media, preferentially to the interfaces. Spectroscopic studies show that these proteins display labile secondary structures able to change their orientation at interfaces. In addition, at the air-water interface or under lipidic monolayers, gliadins adsorb to form protein monolayers. At high g-gliadins concentrations, the thickness of adsorbed protein layer increases to form dense protein domains, result not observed in the case of w-gliadins. A self assembly model, based on the primary structure of gliadins is thus proposed, and suggested as an initial mechanism of protein bodies formation.
L'assemblage des protéines de réserve de blé(prolamines) sous forme de corpuscules protéiques lors du développement du grain reste aujourd'hui un mécanisme peu compris. Ce travail de thèse a consisté à utiliser plusieurs approches biomimétiques dans le but de déterminer les paramètres physico-chimiques pouvant entrer en jeu dans l'assemblage in vivo de ces protéines. Les gamma-gliadines et omega-gliadines, ont été choisies comme prolamines modèles, et leurs modes d'assemblages ont été étudiés in vitro dans des solutions aqueuses. Une attention particulière s'est portée sur leur comportement aux interfaces. Pour mimer le contexte biologique, ces protéines ont été étudiées en présence de membranes lipidiques. Les résultats de ces travaux indiquent que, du fait de leur insolubilité, les gliadines présentent une forte capacité à s'assembler en milieu aqueux, en particulier aux interfaces. Les études spectroscopiques montrent que ces protéines présentent des structures secondaires très labiles susceptibles de s'orienter aux interfaces. Que ce soit à l'interface air-eau, ou sous des monocouches lipidiques, les gliadines s'adsorbent sous forme de monocouches. Pour de fortes concentrations en protéines, l'épaisseur des couches adsorbées de gamma-gliadines croît pour former des domaines protéiques denses, phénomène non observé dans le cas des omega-gliadines. Un modèle d'auto-assemblage, basé sur la structure primaire de ces gliadines est ainsi proposé, et suggéré comme mécanisme initial de formation des corpuscules protéiques.
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Dates et versions

tel-00542151 , version 1 (01-12-2010)

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  • HAL Id : tel-00542151 , version 1

Citer

Amélie Banc. Approches biomimétiques de l'assemblage de protéines de réserve de blé. Biophysique [physics.bio-ph]. Université Sciences et Technologies - Bordeaux I, 2007. Français. ⟨NNT : ⟩. ⟨tel-00542151⟩

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