The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex - CNRS - Centre national de la recherche scientifique Accéder directement au contenu
Article Dans Une Revue Nature Plants Année : 2021

The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex

Ning Wang
  • Fonction : Auteur
Yifan Wang
Qian Zhao
Xiang Zhang
Chao Peng
Wenjuan Zhang
  • Fonction : Auteur
Yanan Liu
Michael Schroda
  • Fonction : Auteur
Yao Cong
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 1139833
Cuimin Liu
  • Fonction : Auteur
  • PersonId : 1139834

Résumé

Protein homeostasis in plastids is strategically regulated by the protein quality control system involving multiple chaperones and proteases, among them the Clp protease. Here we determined the structure of the chloroplast ClpP complex from Chlamydomonas reinhardtiiby cryo-EM. ClpP contains two heptameric catalytic rings without any symmetry. The top ring contains one ClpR6, three ClpP4 and three ClpP5 subunits while the bottom ring is composed of three ClpP1C subunits and one each of the ClpR1-4 subunits. ClpR3, ClpR4 and ClpT4 subunits connect the two rings and stabilize the complex. The chloroplast Cpn11/20/23 co-chaperonin, a co-factor of Cpn60, forms a cap on the top of ClpP by protruding mobile loops into hydrophobic clefts at the surface of the top ring. The co-chaperonin repressed ClpP proteolytic activity in vitro. By regulating Cpn60 chaperone and ClpP protease activity, the cochaperonin may play a role in coordinating protein folding and degradation in the chloroplast.
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Dates et versions

hal-03452775 , version 1 (14-12-2021)

Identifiants

Citer

Ning Wang, Yifan Wang, Qian Zhao, Xiang Zhang, Chao Peng, et al.. The cryo-EM structure of the chloroplast ClpP complex. Nature Plants, 2021, 7 (11), pp.1505 - 1515. ⟨10.1038/s41477-021-01020-x⟩. ⟨hal-03452775⟩
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