Les archées Asgard sont les plus proches parents connus des eucaryotes. Nous étudions ici l'évolution et la fonction des thymidylate synthases d'Asgard et d'autres enzymes folate-dépendantes nécessaires à la biosynthèse de l'ADN, de l'ARN, des acides aminés et des vitamines, ainsi que l'utilisation syntrophique des acides aminés. Les phylogénies des enzymes folate-dépendantes d'Asgard sont cohérentes avec leur transmission horizontale à partir de divers groupes bactériens. Nous validons expérimentalement la fonctionnalité de la thymidylate synthase ThyX de la culture 'Candidatus Prometheoarchaeum syntrophicum'. L'enzyme utilise efficacement des folates de type bactérien et est inhibée par les inhibiteurs ThyX mycobactériens, même si la majorité des archées testées expérimentalement sont connues pour utiliser des transporteurs de carbone distincts des folates bactériens. Nos analyses phylogénétiques suggèrent que la thymidylate synthase eucaryote, nécessaire à la synthèse de novo de l'ADN, n'est pas étroitement liée aux enzymes archéales et pourrait avoir été transférée des bactéries aux protoeucaryotes pendant l'eucaryogenèse. Dans l'ensemble, notre étude suggère que la capacité des cellules eucaryotes à dupliquer leur matériel génétique est une somme de caractéristiques archéennes (replisome) et bactériennes (thymidylate synthase). Nous proposons également que le transfert latéral de gènes prévalant récemment à partir de bactéries a façonné de façon marquée le métabolisme des archées asgardes.